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摘要:以赤魟鱼鱼皮提取的明胶为原料,从不同酶中筛选最适水解酶,采用单因素试验探究pH、温度、酶解时间和加酶量对酶解明胶水解度的影响.利用响应面法优化酶解明胶制备胶原肽工艺,并分析酶解物组成及理化性质.结果 表明,最佳用酶为菠萝蛋白酶,酶解条件为pH5.00、温度44.5℃、时间3.7 h、加酶量6.00 g/L,此酶解条件下,胶原肽的水解度为20.47%±0.11%,与预测值21.18%基本相符.利用液相色谱串联质谱法从样品中鉴定出180个肽,分子量707.40~2021.04 Da,且66.11%肽为亲水性肽,33.89%肽为疏水性肽.理化性质分析表明:胶原肽持水能力为(3.25±0.05)g/g蛋白:脂肪吸收能力为(8.98±0.01) mL/g;溶解性大于90%;pH为6时,其起泡性及起泡性稳定性最大,分别为15.38%±0.15%和14.36%±0.14%;pH为3时,其乳化性最大,为78.82%±0.22%.此研究结果可为赤魟鱼鱼皮资源的高值化开发和利用提供技术指导和理论依据....
摘要:牛血红蛋白(bovine hemoglobin,BHb)与人血红蛋白高度同源,且易获得,常用于血红蛋白与小分子化合物结合的研究.没食子酸(gallic acid,GA)作为一种多酚类小分子化合物,可被用作小分子药物模型,研究其与BHb的相互作用,可为其在医药领域的应用提供理论依据.运用紫外-可见光谱(UV-vis spectroscopy)、荧光光谱(fluorescence spectroscopy)、傅里叶变换红外(Fourier transform infrared,FTIR)光谱、圆二色光谱(circular dichroism,CD)等手段,在pH 7.0条件下,研究GA与BHb的相互作用.紫外-可见光谱的结果表明,GA对BHb的氧合状态没有影响,不会使氧合血红蛋白脱氧.结合荧光光谱和相关公式计算结果可知,GA与BHb相互作用发生了荧光猝灭,且猝灭常数随着温度的升高而增大,说明GA与BHb相互作用的猝灭类型为动态猝灭;通过计算得到了不同温度下GA与BHb相互作用的结合常数,分别为K298a=7.941×103 L/mol,K308a=10.478×103 L/mol;GA与BHb之间主要靠疏水作用力结合,可自发发生反应;色氨酸和酪氨酸残基所处微环境受到扰动,色氨酸残基的荧光吸收峰强度比酪氨酸残基变化大,表明GA与BHb分子的结合位点更接近于色氨酸残基.FTIR光谱和CD的检测结果显示,与GA作用前后,BHb均以α-螺旋结构为主,即GA对BHb分子的二级结构影响较小....
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