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[硕士论文] 喻广强
微生物学 华中农业大学 2016(学位年度)
摘要:嗅觉系统能够感知外界环境中瞬息万变的气味信号,对于生命体的觅食、求偶、避险、繁殖和警戒等各种生命活动都有重要意义。在气味的识别和结合过程中,气味结合蛋白(Odorant binding proteins,OBPs)首先探测、结合、区分并转运气味小分子,然后呈递至气味受体(Olfactory receptors,ORs)等下游蛋白并最终产生嗅觉。因此研究气味结合蛋白和常见气味物质间的相互作用机理对于理解气味的本质具有重要意义。
  本研究首先对花绒寄甲气味结合蛋白DhelOBP21进行了同源模建,获得了其三维结构。发现它符合Minus-C类OBPs的特征:具有4个保守的半胱氨酸并形成2个二硫键用于稳定蛋白的三维结构;结合腔相对疏水,利于结合疏水性气味小分子。其后的分子对接则初步获得了蛋白DhelOBP21与18个小分子的结合构象,用于后续的动力学模拟。
  随后的常规动力学和恒定pH动力学模拟则首次观测到了气味结合蛋白的N端在无规卷曲和Alpha螺旋之间的转变,我们据此提出了新的理论假设:对于Minus-C类的OBP,它们的构象同时受环境pH和小分子的调节。当pH由酸性增高到中性时,蛋白的远离结合腔并且为无规卷曲的N端逐渐向结合腔靠近,并转变成规则的Alpha螺旋,利于小分子的结合和转运;而当pH由中性降低为酸性时,蛋白的N端由Alpha螺旋逐渐解旋为无规卷曲并逐渐远离结合腔,利于小分子的释放。
  此外,蛋白结合腔内部的部分氨基酸残基对18个小分子(17个常见挥发物和荧光探针1NPN)的结合活性都很高,它们为“基础性氨基酸”,可能决定蛋白结合小分子的杂泛性;而另外一些氨基酸残基对于18个小分子的结合活性各不相同,它们为“选择性氨基酸”,可能决定了蛋白结合小分子的选择性。
  本研究对Minus-C类的气味结合蛋白和小分子的相互作用机制提出了新的理论假设,并从蛋白的角度解释了气味结合蛋白结合小分子的杂泛性和选择性的原因,为昆虫的气味识别和宿主定位等难题提供了新的洞察和理解。
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