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摘要:乙酰羟基酸合酶(acetohydroxyacid synthase,AHAS)是生物体内支链氨基酸合成通路中的第一个通用酶,它是目前市售多种除草剂的靶标.AHAS通常由分子质量较大的催化亚基和分子质量较小的调控亚基组成.催化亚基结合催化必需的辅基(FAD、ThDP和Mg2+)调控亚基可以结合终产物(缬氨酸、亮氨酸或异亮氨酸)作为负反馈信号调节全酶的活性.大肠杆菌中AHAS有3个同工酶,每种同工酶都由催化亚基和调控亚基组成.大肠杆菌ilvN基因编码了AHAS同工酶Ⅰ的调控亚基.ilvN基因克隆到pET28a表达载体中,在大肠杆菌BL21(DE3)菌株中得到可溶性的大量表达.表达的蛋白质通过镍离子亲和层析和分子筛层析得到纯化.为了对调控亚基的调节机理有深入了解,对IlvN蛋白进行结晶并对蛋白质与其配体缬氨酸进行共结晶.IlvN蛋白晶体衍射能力为2.6(A),IlvN与缬氨酸共结晶的晶体衍射能力为3.0(A)....
摘要:乙酰羟基酸合成酶是支链氨基酸(绷氨酸、亮氨酸、异亮氨酸)生物合成途径中的第一个关键性的酶。几乎所有来源的AHAS酶都由催化亚基和调控亚基组成。在大肠杆菌E.coli中,存在三种AHAS同功酶(即AHASⅠ、Ⅱ和Ⅲ),都是由催化亚基和调控亚基按1:1的比例组咸,即由分子量大约为60 kDa的催化亚基和分子量大约为9-18 kDa的调控亚基组成。本文通过表面等离于谐振(SPR)技术对AHAS亚基相互作用进行了定量分析,并通过催化亚基和调控亚基的重组活性评价方法对其酶动力学性质进行了研究。
[硕士论文] 周延菲
化学生物学 南开大学 2009(学位年度)
摘要:在自然界的各种生物中,植物、藻类、真菌、细菌和古细菌能够自身合成支链氨基酸(缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸),但是动物不能自身合成,需要从外界摄入。因此,参与支链氨基酸合成途径的各个酶就有可能成为除草剂(herbicides)、杀真菌剂(fungicides)、抗菌剂(antimicrobial)的作用靶标。而实际上,在过去二十年中广泛使用的除草剂中,有一些正是通过抑制支链氨基酸合成途径中第一个通用的酶——乙酰羟基酸合成酶(acetohydroxyacid synthase,AHAS,EC2.2.1.6)来发挥作用的。
   在细菌中,几乎所有的AHAS酶都是由两种类型的亚基组成的,即由分子量大约为60kDa的催化亚基和分子量大约为9-17kDa的调控亚基组成。一般认为,催化亚基含有全部的酶催化机制;调控亚基授予酶对支链氨基酸反馈抑制的敏感性,影响催化亚基稳定性并能稳定催化亚基的活性构象。
   酵母(Saccharomyces cerevisiae)AHAS催化亚基的晶体结构以及催化亚基同磺酰脲类除草剂的复合体晶体结构已解析;拟南芥(Arobidopsis thaliana)AHAS催化亚基与5种不同的磺酰脲类(Sulfonylureas,SU)除草剂以及一种咪唑啉酮类(Imidazolinone,IM)除草剂结合的复合体晶体结构也得到解析;2006年Kaplun等报道了大肠杆菌AHAS III调控亚基的晶体结构,这是第一个调控亚基的晶体结构。
   本文成功得到E.coli AHAS I调控亚基的晶体并对其结构进行了描述;同时还得到11个AHAS II催化亚基突变体的蛋白晶体。除此之外,本文还对亚基间相互作用进行了初步探讨:我们利用基因突变技术在E.coli AHAS I调控亚基上找到了两个对亚基重组的活性影响最大的位点(Asp74andLeu72);我们还用不同长度的linker连接了AHAS II催化亚基和调控亚基,并比较了其与野生型大小亚基重组后的活性。
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