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摘要:在低温环境中生存的某些生物体内,有可以保护生物体避免冰冻带来伤害的特殊功能的蛋白质,这类蛋白质被称为抗冻蛋白.抗冻蛋白可以非依数性降低冰晶的生长点温度.利用分子动力学模拟的方法,通过计算体系总能量和氢键数目的变化,分析在冰水界面处吸附结合的黄粉虫抗冻蛋白(TmAFP)和鱼类的冬碟(wfAFP)抗冻蛋白对冰晶界面结构的影响.研究结果显示,在冰晶熔点与生长点的温度区间内,吸附到冰晶表面上的黄粉虫抗冻蛋白和冬碟抗冻蛋白,可以影响冰晶界面层的稳定性,使固相水分子向液相水分子转变,诱导冰晶的界面层融化....
[硕士论文] 史明卉
生物物理学 内蒙古大学 2018(学位年度)
摘要:很多生活在寒冷低温环境的生物体内具有一类特殊的蛋白质,它们可以使生物细胞避免冰冻带来的伤害。这些蛋白质拥有共同的特性:能够以非依数性降低冰晶的生长温度却几乎不影响其熔点的温度,并且可以抑制冰晶的生长和重结晶。这种独特的蛋白质被称为抗冻蛋白(antifreeze proteins,AFPs),影响冰晶生长行为的现象即为热滞现象(Thermal Hysteresis)。由于抗冻蛋白独有的抗冻特性,使其在低温生物学研究领域具有广阔的应用前景。
  本文运用分子动力学模拟(MD)的方法分别探究冬鲽抗冻蛋白(wfAFP)和黄粉虫抗冻蛋白(TmAFP)对基面(Basal)、棱面(Prism)和二级棱面(Secondary prism)三种不同的冰-水(Ice-water)界面体系产生的影响。模拟结果显示:在低于冰晶熔点温度条件下,wfAFP、TmAFP分子能够诱导Ice-water界面体系中的固相水分子转化成液态水。另外选取与TmAFP结构相似、分子量接近的非抗冻蛋白(2N3D)进行模拟对比,通过分析蛋白质与冰晶界面形成的氢键数目,发现TmAFP分子很容易吸附结合到冰晶Basal面上。而非抗冻蛋白(2N3D)在低过冷度水环境中,与抗冻蛋白TmAFP相比,其结构极其不稳定,可能在低温条件下已经失去活性。以上分子动力学模拟研究结果,为理解AFPs分子热滞特性的机理提供了新的思路。
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